Tipos de aminoácidos en el centro activo y cinética enzimática

Los aminoácidos en las enzimas se clasifican según su importancia y función:

1. Aminoácidos catalíticos: Insustituibles, donde ocurre la reacción.
2. Aminoácidos de fijación: En el centro activo o próximos, fijan el sustrato.
3. Aminoácidos fundamentales: Mantienen la estructura terciaria.
4. Resto de aminoácidos: Menos importantes para la función enzimática.

Vocabulary: Los tipos de aminoácidos en el centro activo de enzimas determinan su función y especificidad.

La cinética enzimática describe cómo se forma el complejo enzima-sustrato $E-S$ y cómo se liberan los productos. La velocidad catalítica y cinética enzimática sigue el modelo de Michaelis-Menten:

E + S ⇌ ES → E + P

Donde E es la enzima, S el sustrato, ES el complejo enzima-sustrato y P los productos.

Definition: La velocidad enzimática $V$ es directamente proporcional a la concentración de sustrato $S$ hasta alcanzar la saturación, donde se alcanza la velocidad máxima $Vmax$.

La constante de Michaelis-Menten $Km$ representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de Vmax. Un Km bajo indica alta afinidad de la enzima por el sustrato.

Example: Una enzima con un Km de 0.1 mM tiene mayor afinidad por su sustrato que una con Km de 1 mM.

Clasificación de las enzimas y factores que afectan su actividad

Las enzimas se clasifican en seis tipos principales según su función:

1. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis.
2. Liasas: Catalizan la liberación de grupos funcionales sin agua.
3. Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre moléculas.
4. Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.
5. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción.
6. Sintetasas o ligasas: Catalizan síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

Highlight: La clasificación de las enzimas refleja la diversidad de enzimas específicas en reacciones metabólicas.

Factores que afectan la actividad enzimática:

1. Concentración del sustrato: Aumenta la velocidad hasta la saturación.
2. pH: Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad.
3. Temperatura: Aumenta la actividad hasta un punto, luego desnaturaliza la enzima.
4. Cofactores: Oligoelementos o moléculas orgánicas que aumentan la actividad.

Example: La pepsina, una enzima estomacal, tiene un pH óptimo ácido $alrededor de 2$, mientras que la tripsina, una enzima intestinal, funciona mejor a pH neutro o ligeramente alcalino.

Vocabulary: Los cofactores son componentes no proteicos esenciales para la actividad de muchas enzimas.

La eficacia enzimática se incrementa mediante mecanismos como las secuencias de reacciones encadenadas que constituyen rutas metabólicas, donde el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

La actividad enzimática está influenciada por diversos factores ambientales y moleculares.

Definition: Los factores principales que afectan la actividad enzimática son pH, temperatura, concentración de sustrato y presencia de cofactores.

Example: La pepsina tiene un pH óptimo ácido por ser una enzima estomacal, mientras que la tripsina funciona mejor en ambiente intestinal más básico.

Highlight: La temperatura óptima para enzimas humanas es cercana a 37°C, mientras que las bacterias termófilas pueden operar a temperaturas mucho más altas.

Vocabulary: Los cofactores pueden ser:

• Oligoelementos metálicos $hierro, magnesio, zinc, cobre$
• Coenzimas orgánicas $NAD, FAD, NADP, vitaminas$

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

La actividad enzimática está influenciada por factores ambientales como el pH y la temperatura.

Highlight: Cada enzima tiene un pH óptimo específico para su funcionamiento.

Example: La pepsina tiene un pH óptimo ácido por ser una enzima estomacal.

Quote: "La temperatura aumenta la actividad enzimática hasta cierto límite, después del cual puede causar desnaturalización."

Organización de las Reacciones Enzimáticas

Las reacciones enzimáticas pueden organizarse en cascada para aumentar su eficiencia.

Definition: Las reacciones en cascada son secuencias donde el producto de una reacción actúa como enzima en la siguiente.

Example: La coagulación sanguínea es un ejemplo de reacciones enzimáticas en cascada.

Regulación de la Actividad Enzimática

La regulación enzimática es esencial para adaptar el metabolismo a las necesidades celulares.

Highlight: El principio de economía celular asegura que solo permanezcan activas las enzimas necesarias.

Definition: Los activadores son moléculas que permiten que las enzimas inactivas adquieran su conformación funcional.

Mecanismos de Inhibición Enzimática

Existen diferentes tipos de inhibición que regulan la actividad enzimática.

Definition: La inhibición competitiva ocurre cuando el inhibidor compite con el sustrato por el centro activo.

Example: Los análogos metabólicos son ejemplos de inhibidores competitivos.

Highlight: En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un sitio diferente del centro activo.

Características y especificidad de las enzimas

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones metabólicas sin consumirse en el proceso. Se caracterizan por su alta especificidad y eficiencia, actuando siempre a la temperatura del ser vivo.

Las enzimas pueden ser simples $formadas solo por aminoácidos$ o conjugadas $con una parte proteica y otra no proteica$. La parte proteica se denomina apoenzima, mientras que la parte no proteica puede ser un ion metálico o un cofactor.

Highlight: Las enzimas específicas en reacciones metabólicas tienen un centro activo donde se une el sustrato y ocurre la reacción.

La especificidad enzimática puede ser:

1. Absoluta: la enzima actúa sobre un único sustrato
2. De grupo: la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas
3. De clase: depende del tipo de enlace y no del tipo de molécula

Definition: El centro activo es la región de la enzima donde se une el sustrato y tiene lugar la reacción catalítica.

El modelo de "llave-cerradura" explica la especificidad enzimática, aunque el modelo de ajuste inducido es más preciso, ya que considera los cambios conformacionales que ocurren durante la unión del sustrato.

Example: Una enzima digestiva como la pepsina tiene especificidad de grupo, ya que puede actuar sobre diferentes proteínas, pero siempre rompiendo enlaces peptídicos.