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Biochimie des Protéines PDF: Cours, Exercices et Métabolisme

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Nathanaël Brasme

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Les protéines sont des macromolécules essentielles composées d'acides aminés, jouant de nombreux rôles cruciaux dans l'organisme. Ce document présente une introduction détaillée à la biochimie des protéines, couvrant leur classification, leurs fonctions, leur structure et les propriétés des acides aminés qui les composent.

23/03/2023

975

INTRODUCTION
Caractéristiques
CLASSIFICATION
RÔLES
➤ Agent de protection, de défense = immunoglobulines
➤ Régulation hormonale = Insuline, g

Voir

Nature et caractéristiques chimiques des protéines

Cette section aborde les propriétés chimiques fondamentales des acides aminés et des liaisons peptidiques qui forment les protéines.

Acides aminés

Définition: Un acide aminé est une molécule organique contenant un groupement amine (NH₂), un groupe carboxylique (COOH), et une chaîne latérale (-R) attachée au carbone α.

Les acides aminés protéinogènes ont la configuration absolue du L-glycéraldéhyde, ce qui les définit comme des acides aminés α-L.

Vocabulary: Le carbone α est le carbone qui porte les fonctions amine et carboxylique.

Liaison peptidique

Les acides aminés sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques, formées par la condensation de la fonction carboxylique d'un acide aminé avec la fonction amine d'un autre.

Highlight: La liaison peptidique possède un caractère partiel de double liaison, ce qui lui confère une semi-rigidité importante pour la structure des protéines.

Propriétés des peptides

  • Un peptide est une chaîne polypeptidique de moins de 100 résidus d'acides aminés.
  • La structure d'un peptide est définie par le nombre et la nature des acides aminés qui le constituent, ainsi que par leur ordre.
  • Dans un peptide, il y a un acide aminé N-terminal (avec un groupe amine libre) et un acide aminé C-terminal (avec un groupe carboxyle libre).

Example: Dans un tétrapeptide glycyl-cystéinyl-alanyl-leucine, la glycine est l'acide aminé N-terminal et la leucine est l'acide aminé C-terminal.

INTRODUCTION
Caractéristiques
CLASSIFICATION
RÔLES
➤ Agent de protection, de défense = immunoglobulines
➤ Régulation hormonale = Insuline, g

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Structures et classifications des acides aminés

Cette section présente la diversité des acides aminés et leur classification basée sur les propriétés chimiques de leurs chaînes latérales.

Les 20 acides aminés protéinogènes

Parmi les centaines d'acides aminés naturels, 20 entrent dans la composition des protéines humaines. Ces acides aminés protéinogènes sont codés par le code génétique à trois lettres.

Highlight: Chaque acide aminé est désigné par un code à trois lettres et un code à une lettre.

Classification des acides aminés

Les acides aminés peuvent être classés en fonction de la nature chimique de leur chaîne latérale (-R). Cette classification inclut :

  1. Acides aminés aliphatiques à chaîne latérale apolaire
  2. Acides aminés aliphatiques à chaîne latérale polaire
  3. Acides aminés aromatiques
  4. Acides aminés basiques
  5. Acides aminés acides

Example: L'alanine (Ala, A) et la valine (Val, V) sont des exemples d'acides aminés aliphatiques à chaîne latérale apolaire.

Propriétés des acides aminés

  • À pH physiologique, les acides aminés existent sous forme de zwitterions, avec l'amine protonée (NH₃⁺) et la fonction carboxylique déprotonée (COO⁻).
  • Les acides aminés peuvent participer à des équilibres protoniques en solution.

Vocabulary: Un zwitterion est une molécule contenant un nombre égal de groupements ionisables de charges opposées, résultant en une charge nette nulle.

Cette introduction à la biochimie des protéines fournit une base solide pour comprendre la structure, la classification et les propriétés fondamentales des protéines et des acides aminés qui les composent.

INTRODUCTION
Caractéristiques
CLASSIFICATION
RÔLES
➤ Agent de protection, de défense = immunoglobulines
➤ Régulation hormonale = Insuline, g

Voir

Introduction aux protéines

Les protéines sont des macromolécules biologiques fondamentales qui assurent de nombreuses fonctions cellulaires essentielles. Elles constituent plus de la moitié du poids d'une cellule et sont classées selon leur composition et leur forme globale.

Définition: Les protéines sont des biopolymères constitués d'acides α-aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques.

Classification des protéines

  • Holoprotéines: Uniquement constituées d'acides aminés
  • Hétéroprotéines: Composées d'une partie protéique et d'une partie non protéique (glucide, lipide, métal, etc.)

Formes globales des protéines

  1. Protéines fibreuses:

    • Molécules filiformes
    • Forment des associations mécaniques résistantes
    • Insolubles dans l'eau
    • Exemples: Kératine, collagène
  2. Protéines globulaires:

    • Forme sphéroïde
    • Surface hydrophile et noyau hydrophobe
    • Solubles dans l'eau
    • Localisées dans le cytosol, la phase liquide des organites, et le liquide extracellulaire
    • Exemples: Enzymes, hormones, anticorps

Rôles des protéines

Les protéines jouent de nombreux rôles essentiels dans l'organisme, notamment :

  • Agent de protection et de défense (immunoglobulines)
  • Régulation hormonale (insuline, glucagon)
  • Contraction musculaire (actine, myosine)
  • Transport de molécules (hémoglobine)
  • Source d'énergie en cas de jeûne prolongé
  • Catalyseur de réactions chimiques (enzymes)
  • Récepteurs de ligands et médicaments
  • Éléments de structure (kératine, collagène)

Highlight: Les protéines assurent une grande variété de fonctions cellulaires et sont essentielles à la vie.

INTRODUCTION
Caractéristiques
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➤ Agent de protection, de défense = immunoglobulines
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J'adore cette application ❤️ Je l'utilise presque tout le temps pour réviser.

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Nature et caractéristiques chimiques des protéines

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Acides aminés

Définition: Un acide aminé est une molécule organique contenant un groupement amine (NH₂), un groupe carboxylique (COOH), et une chaîne latérale (-R) attachée au carbone α.

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Vocabulary: Le carbone α est le carbone qui porte les fonctions amine et carboxylique.

Liaison peptidique

Les acides aminés sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques, formées par la condensation de la fonction carboxylique d'un acide aminé avec la fonction amine d'un autre.

Highlight: La liaison peptidique possède un caractère partiel de double liaison, ce qui lui confère une semi-rigidité importante pour la structure des protéines.

Propriétés des peptides

  • Un peptide est une chaîne polypeptidique de moins de 100 résidus d'acides aminés.
  • La structure d'un peptide est définie par le nombre et la nature des acides aminés qui le constituent, ainsi que par leur ordre.
  • Dans un peptide, il y a un acide aminé N-terminal (avec un groupe amine libre) et un acide aminé C-terminal (avec un groupe carboxyle libre).

Example: Dans un tétrapeptide glycyl-cystéinyl-alanyl-leucine, la glycine est l'acide aminé N-terminal et la leucine est l'acide aminé C-terminal.

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Structures et classifications des acides aminés

Cette section présente la diversité des acides aminés et leur classification basée sur les propriétés chimiques de leurs chaînes latérales.

Les 20 acides aminés protéinogènes

Parmi les centaines d'acides aminés naturels, 20 entrent dans la composition des protéines humaines. Ces acides aminés protéinogènes sont codés par le code génétique à trois lettres.

Highlight: Chaque acide aminé est désigné par un code à trois lettres et un code à une lettre.

Classification des acides aminés

Les acides aminés peuvent être classés en fonction de la nature chimique de leur chaîne latérale (-R). Cette classification inclut :

  1. Acides aminés aliphatiques à chaîne latérale apolaire
  2. Acides aminés aliphatiques à chaîne latérale polaire
  3. Acides aminés aromatiques
  4. Acides aminés basiques
  5. Acides aminés acides

Example: L'alanine (Ala, A) et la valine (Val, V) sont des exemples d'acides aminés aliphatiques à chaîne latérale apolaire.

Propriétés des acides aminés

  • À pH physiologique, les acides aminés existent sous forme de zwitterions, avec l'amine protonée (NH₃⁺) et la fonction carboxylique déprotonée (COO⁻).
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Classification des protéines

  • Holoprotéines: Uniquement constituées d'acides aminés
  • Hétéroprotéines: Composées d'une partie protéique et d'une partie non protéique (glucide, lipide, métal, etc.)

Formes globales des protéines

  1. Protéines fibreuses:

    • Molécules filiformes
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  2. Protéines globulaires:

    • Forme sphéroïde
    • Surface hydrophile et noyau hydrophobe
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    • Localisées dans le cytosol, la phase liquide des organites, et le liquide extracellulaire
    • Exemples: Enzymes, hormones, anticorps

Rôles des protéines

Les protéines jouent de nombreux rôles essentiels dans l'organisme, notamment :

  • Agent de protection et de défense (immunoglobulines)
  • Régulation hormonale (insuline, glucagon)
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