Les enzymes sont des molécules essentielles qui permettent d'accélérer les réactions chimiques dans les organismes vivants.
Les propriétés biocatalytiques des enzymes sont au cœur de leur fonctionnement. Ces protéines spéciales agissent comme des catalyseurs biologiques qui diminuent l'énergie d'activation nécessaire pour qu'une réaction se produise. Cette capacité unique permet aux réactions métaboliques de se dérouler beaucoup plus rapidement qu'elles ne le feraient naturellement. L'interaction enzyme-substrat spécifique est fondamentale - chaque enzyme ne peut se lier qu'à un type particulier de substrat, comme une clé dans une serrure. Cette spécificité est due à la forme tridimensionnelle unique du site actif de l'enzyme qui correspond parfaitement à la forme de son substrat.
La cinétique de la catalyse enzymatique décrit comment la vitesse de réaction varie en fonction de différents facteurs. La température, le pH, la concentration en substrat et la présence d'inhibiteurs peuvent tous affecter l'efficacité de l'enzyme. À basse température, les enzymes fonctionnent lentement car les molécules ont moins d'énergie cinétique. Quand la température augmente, l'activité enzymatique s'accélère jusqu'à atteindre une température optimale. Au-delà, l'enzyme commence à se dénaturer et perd sa fonction. De même, chaque enzyme a un pH optimal où elle est la plus efficace. Les changements de pH peuvent modifier la structure de l'enzyme et donc son activité. La concentration en substrat joue également un rôle crucial - plus il y a de substrat disponible, plus la réaction est rapide, jusqu'à ce que tous les sites actifs des enzymes soient occupés. Les inhibiteurs peuvent ralentir ou bloquer complètement l'activité enzymatique en se liant à l'enzyme de différentes manières.
