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07/02/2022
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Chapitre 4 : Les enzymes, des protéines indispensables à la vie A les enzymes, des catalyseurs biologiques Une catalyse correspond à l'accélération d'une réaction chimique par la présence d'une substance, le catalyseur ou enzyme, qui reste inchangé à la fin de la réaction. Une enzyme est un biocatalyseur qui agit sur un substrat pour le transformer en produit. C'est une molécule de la famille des protéines. Amylase rend possible 1'hydrolyse de l'amidon en dextrine puis en glucose L'enzyme est une hydrolase qui agit sur son substrat l'amidon, qui donne les molécules de glucose. Amidon synthétase rend possible la synthèse de l'amidon à partir de sucres simples comme le glucose L'enzyme est qualifié de synthétase qui agit sur les molécules de glucose (substrat) et donne naissance à un produit (1' amidon) Les enzymes sont des molécules clés du fonctionnement cellulaire, elles assurent les réactions chimiques de dégradation (catabolisme) comme les réactions de synthèse (anabolisme) nécessaire à la vie d'une cellule. Conclusion : les enzymes sont des biocatalyseurs qui rendent possible des réactions chimiques qui seraient en leur absence impossibles. Les enzymes agissent à faible concentration dans des conditions de pH, de température compatibles avec la vie de la cellule. Remarque Enzyme = protéine = contrôlée par un gène B les propriétés des enzymes 1: une enzyme a une spécificité de substrat 1 enzyme agit et transforme 1 seul type de substrat Incapable d'agir sur des substrats...
Louis B., utilisateur iOS
Stefan S., utilisateur iOS
Lola, utilisatrice iOS
très proche 2 une enzyme a une spécificité d'action Food Vi= qt de substrat/ unité de temps 1 la vitesse d'une réaction enzymatique LACTOSE LACTASE Catabolism. Releases energy L'amidon synthétase est spécifique de la synthèse de l'amidon elle est incapable de réaliser une hydrolyse GALACTOSE GLUCOSE de 1' amidon au contraire de l'amylase. ←spécificité-> d'action AMIDON AMYLASE C: les enzymes des biocatalyseurs puissants et rapide MALTOSE Anabolism Requires energy CELLULOSE AMYLASE spécificité → pas d'hydrolyse de substrat Pas de complexe ES La vitesse initiale (Vi) calculée représente la vitesse d'action de l'enzyme la plus importante lors des premières secondes lorsque les conditions initiales sont peu modifiées. La Vi peut être estimé par la pente de la courbe au début de l'expérience. La vitesse initiale de la réaction augmente fortement au départ plus faiblement ensuite avec l'augmentation de la concentration en substrat. La Vi atteint un palier ou Vi-Vmax La Vmax est indépendante de la concentration en substrat. La Vmax semble traduire le fait que toutes les enzymes soient saturées, occupées. Le graphique Vi=f([s]) avec le plateau de saturation ne peut s'expliquer que si on admet une association entre le substrat et l'enzyme, la formation d'un complexe enzyme substrat. La formation de ce complexe enzyme substrat est à l'origine de l'efficacité des biocatalyseurs et explique aussi la spécificité de substrat et d'action des enzymes. Comme toutes les protéines, les enzymes ont une structure déterminée par la séquence des acides aminés. Cela détermine leur forme dans l'espace. Cette forme dans l'espace permet la formation du complexe : [ enzyme-substrat] www. contiger w is Enzyme + substrat complexe enzyme substrat D : le complexe enzyme substrat SUBSTRAT p de Cette interaction entre l'enzyme et son substrat se réalise au niveau d'une zone particulière de 1'enzyme le site actif. Enzyme + produit Le site actif est une cavité tridimensionnelle spécifique bordées par des acides aminés particuliers. Cette cavité à une forme complémentaire de celle du substrat. Le site actif comprend : - Le site de fixation du substrat : certains acides aminés se lient au substrat pour former le complexe enzyme-substrat. Ce site explique la spécificité de substrat d'une enzyme. Le site catalytique certains acides aminés de ce site réagissent avec le substrat et le transforment en produits. Ce sont ces acides aminés particuliers du site qui sont responsable de la spécificité de réaction d'une enzyme. Conclusion : Substrate Enzyme Enzymes are made of long chains of amino acids. The chains are folded to form the active site. Active Site 1 Enzyme-Substrate an enzyme- substrate Complex complex. Reaction Products Enzyme The substrate can bind to the enzyme to form When the reaction is complete the products are released and the enzyme can be used again. C'est ce mode d'action des enzymes qui explique leur efficacité redoutable à faible concentration et dans des conditions d'utilisation compatibles avec la vie de la cellule. L'environnement cellulaire peut modifier l'activité d'une enzyme. Les facteurs de l'environnement comme la température, le pH peuvent modifier la forme des enzymes et perturber la formation du complexe enzyme-substrat. Des molécules appelés inhibiteurs peuvent en se fixant au site actif, bloquer l'activité de l'enzyme. Les enzymes sont des protéines issues de l'expression des gènes. Les enzymes sont donc produites par transcription et traduction de gènes. La spécialisation cellulaire repose donc sur l'équipement enzymatique d'une cellule, qui dépend de l'expression génétique de la cellule Liens des images : https://www.google.com/url?sa=i&url=https%3A%2F%2Fmedium.com%2F%40habdelhafid8%2Fcatabolism- vs-anabolism-46015d3ee7db&psig=AOvVaw2- 2NZLG1LX MCDo7il5qeQ&ust=1644351119124000&source=images&cd=vfe&ved=0CASQjRxqFwoTCKD9 rW z7vUCFQAAAAADAAAAABAD https://www.google.com/url?sa=i&url=https%3A%2F%2Fwww.schoolmouv.fr%2Fcours%2Fles-glucides- alimentaires-et-la-glycemie%2Ffiche-de-cours&psig=AOvVaw0yceOj1MPFaR3f40Y1a- ud&ust=1644351148381000&source=images&cd=vfe&ved=0CASQjRxqFwoTCPC9ksaz7vUCFQAAAAAAAAA ABAD https://www.google.com/url?sa=i&url=http%3A%2F%2Fblinks3.free.fr%2Fd 1e SPE%2Fgenetique%2F06%2 Fbilan.html&psig=AOvVaw3E0LtgmZbfTOUpn9COyXSa&ust=1644351223569000&source=images&cd=vfe&ve d=0CASQjRxqFwoTCLjToOaz7vUCFQAAAAADAAAAABAD https://www.google.com/url?sa=i&url=https%3A%2F%2Fwww.slideshare.net%2FSisanJosieOguoyibo%2Fenz ymes-and-their-roles-in-the-bioremediation&psig=AOvVaw3y2cJeifJ- bl nemMfEbpP&ust=1644351246422000&source-images&cd=vfe&ved=0CAsQjRxqFwoTCMDGuvGz7vUCFQ AAAAAAAAAABAD