Cinétique enzymatique et mode d'action des enzymes

La cinétique enzymatique étudie la vitesse des réactions catalysées par les enzymes. Cette vitesse est exprimée par la quantité de produit formé ou de substrat disparu par unité de temps.

Vocabulaire : La vitesse initiale d'une réaction enzymatique peut être calculée graphiquement en traçant la tangente à l'origine de la courbe [P] ou [S] = f(t).

Caractéristiques de la cinétique enzymatique :

• La vitesse initiale augmente avec la concentration en substrat
• À forte concentration en substrat, la vitesse atteint un plateau (saturation)

Highlight : Le phénomène de saturation suggère l'existence d'une relation transitoire entre l'enzyme et son substrat.

Le mode d'action des enzymes s'explique par leur structure tridimensionnelle :

1. Le site actif de l'enzyme a une forme complémentaire du substrat
2. Formation d'un complexe enzyme-substrat
3. Réaction chimique et formation du/des produit(s)
4. Libération des produits et de l'enzyme

Définition : Le site actif est la partie de l'enzyme qui se lie spécifiquement au substrat et catalyse la réaction.

La double spécificité des enzymes s'explique par la présence du site actif. Toute modification de la structure 3D, en particulier du site actif, peut affecter l'activité enzymatique. Ces modifications peuvent être dues à :

• Des changements dans la séquence d'acides aminés
• Des conditions environnementales (pH, température)

Highlight : La compréhension du mode d'action des enzymes est cruciale pour de nombreuses applications en biotechnologie et en médecine.